Charakterisierung schwacher Protein‐Protein‐Wechselwirkungen: Detektion der Trimerisierung einer Von‐Willebrand‐Faktor‐A‐Domäne in Lösung durch DEER

Janet E. Banham(University of Oxford), Christiane R. Timmel(University of Oxford), Rachel J.M. Abbott(MRC Laboratory of Molecular Biology), Susan M. Lea(MRC Laboratory of Molecular Biology), Gunnar Jeschke(Max Planck Institute for Polymer Research)
Angewandte Chemie
January 10, 2006
Cited by 8

Abstract

Abstandsmessung: Die Doppel-Elektronen-Elektronen-Resonanz(DEER)-Messung eines Abstands von 6.15 nm in nitroxidmarkierter menschlicher Von-Willebrand-Faktor-A-Domäne (siehe Bild) belegt die Oligomerisierung dieser Domäne in verdünnter Lösung, wahrscheinlich in einer ähnlichen Molekülanordnung wie in der Kristallstruktur. DEER sollte allgemein für die Charakterisierung nichtkovalenter Wechselwirkungen zwischen Makromolekülen in Lösung anwendbar sein.


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